Kasların kasılma hızını etkileyen pek çok faktör vardır. Bunu, aksiyon potansiyelinin, ya da uyartının oluşması ile kasın verdiği tepki arasında geçen süre olarak düşünmeyin. O durum bir gecikmeyi ifade etmekte ve kas sarsının gizli evresine karşılık gelmektedir. Gizli evrenin süresini aksiyon potansiyeli ile kasın kasılması arasında ortaya çıkan reaksiyonlar belirler. Bunlar, depolarizasyon, kalsiyum salımı, tropomiyozin hareketi ve miyozin çapraz köprülerinin kurulması gibi kasılma öncesi gerekli olan şartların yerine getirilmesi için geçen zamanın kademeleridir.

Kasılma hızı ise kas sarsının periyodunun süresiyle ilişkilidir ve yavaş kasılan kas hücrelerinde bu periyot uzun, hızlı kasılanlarda kısadır.

Bu iki tip kas fiberi kaslarda rastgele karışık bir şekilde bulunmaktadır. Genel olarak, renkleri, içerdikleri motikondri miktarları ve çapları ile birbirlerinden ayrılırlar.

Yavaş Kasılan Kas Fiberleri (Slow-Twitch Fibers)

1873 yılının erken döneminde alman fizyolojist Ranvier ağırlıkla kırmızı renkli fiberlerden oluşan kasların beyaz ağırlıklı olanlara nazaran daha yavaş kasılıp gevşediklerini gözlemlemiştir. Yavaş kasılan fiberler kırmızı renklidirler.

Bunun sebebi içerdikleri yüksek miktardaki miyoglobindir. Miyoglobin kılcallarda bulunan oksijeni kas hücresine taşımaya aracı olan proteindir. Demir içerir ve bu nedenle rengi kırmızıdır. Kasaptan alınan etin bekledikçe saldığı ve kan olduğu sanılan sıvısı işte bu miyoglobin proteinleridir, kan değil.

Miyoglobin kan yoluyla gelen oksijeni depolar ve kullanılması gerektiğinde kas hücresi içindeki mitokondrilere taşır. Yavaş kasılan kas fiberlerinde nasıl ki miyoglobin miktarı fazladır, miyoglobin (ve haliyle oksijen) arzını karşılayabilmek için mitokondri miktarı da fazla olmak zorundadır. Yavaş kasılan fiberlerde, çapraz köprü akvivasyonunda rol oynayan miyozin-ATPaz enzimi aktivitesi de azdır.

Yavaş kasılan fiberlerin yüksek miyoglobin ve mitokondri içeriyor oluşu onları oksidatif fosforilizasyon (oksijen kullanarak ATP üretimi) yapmaya mecbur bırakmaktadır.

Miyozin ATPaz enzim aktivasyonunun yoğunluğu her ne kadar yavaş kasılan fiberlerde az da olsa, bu durum kasılma hızını kesin olarak belirlemez. Hız göreceli bir ölçü olup, bazı atletlerin Tip I fiber kasılma hızları başka atletlerin Tip II kasılma hızlarına çok yaklaşabilir.

ST fiberler (Tip I yavaş kasılan kas hücreleri) daha az güç açığa çıkarırlar. Motor nöronlar tarafından hızlıca görevlendirilebilirler ve yavaş bir şekilde tüketilirler. Oksijen kullanımları yüksek olduğu için yorgunluğa karşı dirençleri yüksektir, daha uzun süre kullanılabilirler. Yavaş ve sürekli hareketler esnasında baskın olarak kullanılırlar.

ST fiberler dayanıklılık sporlarında daha yoğun olarak kullanılır ve uzun mesafe dayanıklılık sporcularının kas fiberlerinin ağırlığını ST fiberler oluşturur.

Yönetsel organ bir işi gerçekleştirebilmek için ilk etapta ST fiberleri görevlendirme eğilimindedir.

Hızlı Kasılan Kas Fiberleri (Fast-Twitch Fibers)

Tip II, hızlı kasılan kas fiberlerinde miyoglobin miktarı düşüktür, renkleri beyaza daha yakındır. Çapları Tip I’e nazaran daha geniştir. Mitokondri sayı ve aktivasyonu da az olduğu için oksijensiz enerji üretimine daha bağlıdırlar. Oksijenin dahil olmadığı ATP üretimi Glikoliz olarak adlandırılmakta olup, Glikoliz bağımlı hücrelerdir diyebiliriz. Miyozin ATPaz enzim aktivasyonları yüksektir. Hızlıca tüketilirler ve tüketimleri sırasında laktik asit üretirler. Laktik asidin açığa çıkması dolaylı yoldan Tip II kas fiberlerin kullanım ömrünü kısaltır. Çabucak yorulurlar.

FT fiberler (Tip II hızlı kasılan kas hücreleri) patlayıcı, fazlaca güç/kuvvet gerektiren faaliyetlerde devreye girer. Yüksek hızlı aktiviteler, ağırlık kaldırma, sıçrama, atlama gibi ani, kısa süreli ve fazla miktarda güç açığa çıkaran egzersizlerde kullanılırlar. Kuvvet sporcularında (sprinterler vs.) FT fiber miktarı daha yüksektir.

FT fiberler, ST fiberlerin yetemediği noktada görevlendirirler. Eğer bir iş ST fiber kullanılarak becerilemiyorsa FT fiberler devreye alınır.

FT fiberlerin alt sınıfları bulunmaktadır. Bunlar Tip IIa, Tip IIb ve Tip IIc(Tip IIx olarak da bilinir) olarak adlandırılır. Ayrıca, melez alt türler de bulunmaktadır.

Tip IIa kas fiberleri yapısal olarak Tip II fiber özelliklerini taşısa da, yani az miyoglobin ve mitokondri içeriyor olsa da Tip I karakteri de göstermektedir, haliyle pür Tip II fiberi sayılmazlar. Diğer Tip II fiberlere göre mitokondri ve miyoglobin miktarları daha fazladır, ATPaz seviyeleri ve oksidatif kapasiteleri (oksijen kullanım yeteneği) ortalamadır. Kasılma hızları Tip I’den hızlı ancak diğer Tip II fiberlerden azdır. Bu nedenle çok yüksek güç üretemezler ve Tip I’in gerçekleştirmeye yetemediği anda ilk görevlendirilen fiberler Tip IIa’lardır.

Tip IIb fiberlerin mitokondri ve miyoglobin miktarları çok azdır. Çapları büyüktür, daha beyazlardır. Kasılma hızları çok yüksek olup, çok kısa sürede tükenirler. Yorgunluğa dirençleri çok azdır. ATPaz enzim aktivasyonları fazladır ve Glikoliz’e çok bağımlıdırlar. Patlayıcı, sert, yüksek hızlı egzersiz esnasında kullanılırlar. Tip I ve Tip IIa fiberlerin kullanımı yetersiz kaldığında görevlendirilirler.

Açıkçası kaynaktan kaynağa değişmekle birlikte Tip IIc ya da Tip IIx adında bir hızlı kasılan fiber tipi daha var. Çoğu kaynak Tip IIx’in Tip IIb ile aynı olduğunu iddia ediyor. Bazıları ise ayrı bir tip olduğunu ifade ediyor. Ayrı bir tür olduğunu ifade edenlere göre Tip IIx’ler ilkel bir kas fiberi ve diğer fiber tiplerine göre çok daha katıksız Tip II karakteri gösteriyor.

Katıksız, pür hızlı kasılan fiberler Tip IIa’lara göre iki, Tip I’lere göre beş ila on kata kadar daha yüksek kasılma kabiliyetine sahipler ve tuhaf bir şekilde dayanıklılık sporcularında daha fazla oranda bulunuyorlar.

Kas Fiber Ayrımı Nasıl Ortaya Çıkmaktadır?

Kas fiberlerinin sayısı ve dağılımı biz koşucular için oldukça önemlidir, zira ağırlıkça hangi tip kas fiberine sahip olduğunuz atletik performasınızı doğrudan etkilemektedir. Erken dönem araştırmalar, başlangıçtaki fiber tipinin muhtemelen miyoblast hücre soyu tarafından belirlendiğini ve diğer herhangi bir dış faktörden bağımsız olduğunu göstermektedir. (miyoblast hücreler, embriyo evresinde varolan ancak ardından olgun kas hücrelerine dönüşecek olan tek çekirdekli kas hücreleri olarak ifade ediliyor.).

ST ve FT fiberleri birbirinden ayıran özellikleri yukarıda yazdım, ancak hangi nedenle farklı kas tiplerine dönüştüklerini ifade etmedim. İskelet kası fenotipi, kısmen doku boyunca ifade edilen miyozin ağır zincir (MHC) proteininin tipine göre belirlenir. Miyozin, daha önce ifade ettiğim gibi kalın filamentleri oluşturan proteindir ve bu proteinin gen ifadesi kas fiber tipini de belirlemektedir (MHC I = Tip I, MHC IIa = Tip II gibi) . Keza, ATPaz enzim tipi de kas fiber tipinin belirlenmesinde yardımcıdır. Enzim aktivasyonunuz yüksek ise kasılma süreci kısalır, şiddeti artar, uyartıya daha kısa sürede tepki verir, daha hızlı kalsiyum salar, ATP’yi daha kısa sürede yıkarsınız vs.

Tespit edilmiş 7 tane ATPaz enzim tipi vardır. Enzim tiplerine karşılık gelen 3 farklı MHC formu bulunmaktadır. Aşağıdaki tabloda ATPaz enzim tipleri ve MHC formları arasındaki ilişki gösterilmiştir. Görüldüğü üzere, örneğin Tip IIAX ATPaz enzimi MHC IIa ve MHC IIx formuyla ilişkilidir ve MHC IIa formunun bu fiberlerde yoğunluğu MHC IIx’lerden fazladır. Kas tipleri de benzer şekilde birden fazla MHC formu içerirler ve bu sebeple çeşitlilik yelpazesi fazladır. 

Dahası, farklı kas gruplarındaki aynı tip fiberlerin davranışları da farklı olabilir. Quadriceps kaslarındaki Tip IIa fiberleri kalflerdeki Tip IIa’lara göre daha yavaş kasılmaktadır. Kasılma şiddetleri de daha düşük ölçülebilmektedir. Kas gruplarının sahip oldukları fiber dağılımları da birbirinden faklıdır. Soleus kaslarının neredeyse %80’i Tip I fiberken, quadricepslerde bu oran %52, gözlerdeki Orbicularis oculi kaslarında ise %15’tir.

Her ne kadar tablolar halinde kas fiber tip özellikleri kolaylıkla gösteriliyor olsa da gerçek çok daha karmaşıktır. Bunun sebebi az önce bahsettiğim gibi, her kas fiberinin MHC izoform ve ATPaz enzim özelliklerinin birbirinden farklı olmasıdır. Kısacası, kas fiber sınıflandırması bir spektruma benzetilebilir. En solda en yavaş kasılan, pür ST özelliğe sahip fiberlerin, en sağda ise en hızlı kasılan, pür FT özelliğe sahip fiberlerin olduğu bir spektruma. 

Kas Fiberi Tipleri Birbirleri Arasında Dönüşebilirler mi?

Her insanın kas yapısı özeldir ve bu durum dış görünüşümüze doğrudan yansır. Bazılarımız çok kısa sürede kaslı bir görüntüye kavuşabilirken, bazılarımız ne kadar uğraşsa da çelimsiz görünümünden kurtulamaz. Öte yandan, çelimsiz olan kaslı olana nazaran çok daha uzun süre boyunca yorulmadan koşabilir. İşte bu sonuçlar sahip olunan kas tiplerinin kaslarımızdaki dağılımlarıyla ilişkilidir.

Aşağıdaki tabloda ilgili koşu branşlarında yarışan elit atletlerin sahip oldukları ortalama Tip I (ST) kas fiberi oranları gösterilmiştir. Görüleceği üzere elit atletlerin ST yüzdesi mesafe arttıkça, yani enerji için oksijen gereksinimi arttıkça artmaktadır.

Fiber tiplerimiz ve onların dağılımı genetik olarak baştan belirleniyor. Belirli bir dağılıma sahip olarak doğuyoruz.

Öte yandan, araştırmalar gösteriyor ki yapılan sporun karakterine göre sporcunun sahip olduğu ST ve FT fiberi dağılımı çok yüksek korelasyona sahip. Bunu tablodan da görebiliyoruz. Yüksek aerobik kapasite gerektiren sporları yapan maraton koşucuları, ultra mesafeciler, mukavemet kayakçıları vs. %70-80 oranında ST fiberlere sahip. Kısa mesafe koşucuların, sprinterlerin, yüksek atlamacıların, haltercilerin vs. ise kaslarının %60-70’ini FT fiberler oluşturuyor.

Atletlerin tamamının mükemmel bir programlama ile sahip oldukları kas tipi dağılımına uygun sporlara yönlendirilemeyeceği dikkate alınırsa, geçen zaman içerisinde çeşitli değişikliklerin ortaya çıkması gerek. Bunların başında ise egzersize bağlı olarak kas tipleri arasındaki değişim geliyor.

Konu oldukça tartışmalı ama. Çok kaynak okudum ve özellikle bilim insanlarının yayınlamış olduğu makaleler sonuç paragraflarında net iddialarda bulunmaktan imtina ediyorlar. Koç ve egzersiz bilimciler ise iddiada bulunma konusunda daha rahatlar..

Şunu rahatlıkla söyleyebiliyoruz ama. Yapılan eğzersizin niteliğine bağlı olarak FT fiber alt tipleri arasında dönüşüm olabiliyor. Örneğin, egzersizle birlikte FT-X tipi fiberler FT-A’ya (Tip IIa) dönüşebiliyorlar. Bu dönüşüm miyozin zinciri (MHC) formlarındaki genetik transformasyon vasıtasıyla gerçekleşiyor. Belirli bir süre gerçekleştirilen antrenman bir adaptasyona yol açıyor ve MHC fenotipinde değişiklik oluşuyor. FT-X ile FT-A arasında gerçekleşen dönüşümü sağlayan egzersizler yüksek güç gerektiren, patlayıcı ve az tekrarlı egzersizler.

Maksimal eforda gerçekleştirilen az tekrarlı egzersizler (6-8 Max) ST ve FT-A fiberlerinin altından kalkamayacağı bir güç gerektirebilir ve FT-X fiberler görevlendirilebilir. Zaman içerisinde bu fiberlerin ATPaz enzim ve MHC izoformlarının gen ifadelerinde değişiklik oluşur. FT-X fiberler artık FT-A gibi davranmaya başlarlar.

Öte yandan, ST ve FT fiberler arasındaki dönüşüme çok az örnek var ve kesin bir iddiada bulunulamıyor. Ne yazık ki, yine pek çok farklı hatalı yönlendirmede olduğu gibi (örneğin Laktik asit) insanlarımız duydukları ya da karşılaştıkları ilk (ve tek) örneği, aksi mümkün değilmiş gibi sunabiliyorlar. Arkadaşlar, egzersize bağlı olarak FT fiberlerin ST fiberlere dönüştüğü iddiası kesin değildir. Toplam kas fiberi sayısının dahi sabit kaldığını destekleyen sürüyle deney sonucu var.

Peki, nasıl oluyor da maraton koşucusu bir atletin ST fiber oranı FT’ye göre baskın olabiliyor ya da bir sprinterin FT fiber sayısı çok yüksek tespit edilebiliyor. Yüksek FT fibere sahip olarak doğan birinin ileride elit bir maraton koşucusu olmasının imkanı yok mu?     

Bu sorunun çok sayıda cevabı var. İlki tabiiki eleminasyon. Yani kişi rakiplerine kıyasla daha yüksek FT sahibi olduğu için onlardan daha çabuk yorulacak ve henüz yolun başında (belki ortasında) elenerek kendine farklı bir yol çizecek. Ayrıca, yapılan deneyler genel olarak kısıtlı bir zamanı kapsıyorlar. Bilim insanları dört hafta ila altı ay arasında değişen sürelerin ST-FT fiber dönüşümleri için yeterli olamayabileceğini ifade ediyorlar. Bu gibi kısıtlı sürelerde evet FT fiber alt tipleri kendi aralarında dönüşebiliyorlar, ki çok defa gözlenmiş bu, ama ana fiberler için bu süre adaptasyona yeterli olmayabilir. Haliyle, çok daha uzun bir sürenin, mesela çocukluktan başlayan, değerlendirilmesini öneriyorlar. Bu tip deneylerin önünde ise etik anlayış duruyor. Henüz çocuk yaşta biyopsi etik açıdan mümkün değil.

Ayrıca, şöyle de bir yaklaşım var. Biyopsi belirli bir alandan alınan kas demetlerini vs. kapsıyor. Yani manuplatif sonuçlar da gösterebilir. Tamam, egzersizle kas fiberi sayısının değişmediğini, FT ve ST arasında dönüşüm de olmadığını kabul edelim.

Ne var ki, egzersizle birlikte fiberlerde ortaya çıkan “kesin” bir adaptasyon var. Hipertrofi.

Biyopsi kesit alanı ST ve FT fiberleri rastgele dağılmış şekilde sunar. FT’ler yapısal olarak ST’lerden zaten daha geniş çapa sahiptir ve örneğin güç, kuvvet egzersizleri sonucu hipertrofiye uğrarlar, çapları daha da genişler. Haliyle alınan biyopsi kesidinde daha fazla alan kaplarlar, ST’lerin sayı ve alanı en azından ilgili kesitte azalır. Toplam sayı değişmese dahi deney alanındaki bu değişiklik bizi böylece yanıltmış olabilir. Aynı durum ST fiber aktivasyonunu artıran dayanıklılık egzersizleri için de geçerli olup, bu defa ST’ler hipertrofiye uğrar ve kesit içinde sayı ve alanca daha kalabalık bir işgal gerçekleştirirler (hipertrofi, sarkoplazmanın ve kasılma dışı (noncontractile) proteinlerin genişlemesi veya aktin ve miyozin filament sayılarının artması sonucu gerçekleşebilir.)

Yine de egzersizle ST-FT dönüşümünün mümkün olduğunu gösteren deneyler mevcut. Aşağıda güç egzersizi ile birlikte ST’lerin nasıl FT’lere dönüştüğünü gösteren bir mikroskobik gözlem sonucunu görebilirsiniz.

Kaynakça:

• Noakes, T. D. (2002). Lore of Running. Chapter 1, 3-23
• Magness, S. (2014). The Science of Running. Chapter 1, 11-26
• Karp, J.R. Muscle Fiber Types and Training. National Strenghth and Conditioning Association. Volume 23, Number 5, 2001, Pages 21-26, ISSN 1524-1602, Muscle Fiber Types and Training
• Hyatt J-PK, Nguyen L, Hall AE, Huber AM, Kocan JC, Mattison JA, de Cabo R, LaRocque JR and Talmadge RJ (2016) Muscle-Specific Myosin Heavy Chain Shifts in Response to a Long-Term High Fat/High Sugar Diet and Resveratrol Treatment in Nonhuman Primates. Front. Physiol. 7:77. doi: 10.3389/fphys.2016.00077 Muscle-Specific Myosin Heavy Chain Shifts in Response to a Long-Term High Fat/High Sugar Diet and Resveratrol Treatment in Nonhuman Primates
• Wilson, JM, Loenneke, JP, Jo, E, Wilson, GJ, Zourdos, MC, and Kim, J.-S. The Effects of Endurance, Strength, and Power Training on Muscle Fiber Type Shifting. J Strength Cond Res 26(6): 1724–1729, 2012 doi: 10.1519/JSC.0b013e318234eb6f The Effects of Endurance, Strength, and Power Training on Muscle Fiber Type Shifting
• https://www.issaonline.com/blog/index.cfm/2018/type-iia-muscle-fibers-training-for-explosiveness
• https://blog.nasm.org/fitness/fast-twitch-vs-slow-twitch
• https://en.wikipedia.org/wiki/Myocyte

The post Kas Hücresi Tipleri first appeared on Acikkosu.com - Koşu Platformu.

Kayan Filamentler Modeli

Kasılma ve gevşeme, bahsetmiş olduğum gibi miyofilamentlerin aktive edilmesi ile gerçekleşiyor. İnce filamentlerin kalın filamentler üzerinde kayarak gerçekleştirdiği bu aktivite birbirine bağlı bir kaç reaksiyona bağlı. “Kayan Filamentler Modeli” olarak da bilinen, kabul görmüş bir teori var ve bu teori uzun bir süredir insanın hareket edebilmesinin bilimsel açıklaması olarak görülüyor. Şimdi isterseniz bu teoriyi adım adım inceleyelim.

Hücre boyunca iletilen aksiyon potansiyeli bir şekilde sarkoplazmik retikulumda depo edilen kalsiyum iyonlarını serbest bırakıyordu, ki bu sürecin adımlarını bir önceki bölümde yazmıştım. Serbest kalan kalsiyum ince filamentlerde yer alan troponin kompleksine bağlanarak onun şeklini değiştiriyor.

Bu durum sadece hareket etme uyartısı olduğunda gerçekleşebiliyor zira hareketsiz, relax haldeyken ince filamentlerdeki aktin proteinlerini ve troponinleri sarmalayarak birarada tutan tropomiyozin (sarmal ipliksi bir yapısı vardır), kalın filament bileşeni miyozinlerin onlarla etkileşime girmesine engel olmakta. Aşağıda açıklayıcı bir görsel sunulmuştur.

Kalsiyumun troponin kompleksine bağlanması sonucu tropomiyozin sarmalı kıvrılmaya başlar ve miyozin başı ile aktin molekülü arasındaki etkileşimin önünde engel kalmaz. Buraya kadar herhangi bir enerji ihtiyacı gerekmiyor, ancak bu adımdan sonra artık iş kullanılacak ATP’ye bağlıdır. ATP, bildiğimiz üzere canlı organizmaların enerji birimi.

Farkındaysanız henüz ATP kullanım safhasına gelmedik, öte yandan attığımız onca adımda onca farklı minerali kullanarak bunun zeminini hazırladık. Sinyalin nörondan kas hücresine ve filamentlere iletilmesi yolunda elektriksel yükleri kullandık.

Yani, kabaca ifade etmek gerekirse, hareketin varolabilmesi, kas hücrelerimiz içinde ve dışında yeterli düzeyde kalsiyum, sodyum ve potasyum olmasına çok bağlı. Şimdiye kadar okuğunuz şeyler şu cümleyi yazabilmek içindi.

ATP üretimini başka bir seride detaylıca inceleyeceğiz. Siz, elde yeterli düzeyde ATP olduğunu varsayın ve süreci aktarmaya devam edelim.

Kasılmanın gerçekleşebilmesi ayrıca şu ortam şartlarının sağlanmasına bağlıdır:

Uyartı ile birlikte sarkoplazmik retikulum kalsiyum iyonlarını(Ca++) sarkoplazmaya salar. İstirahat halinde iken oldukça düşük düzeyde bulunan sarkoplazma(hücre içi) kalsiyum konsantrasyonunun (0,1 µM’den az) kasılmanın başlayabilmesi için 10 µM’ün üzerine çıkması gerekmektedir. İstirahat halindeyken aktin ve miyosin proteinlerinin etkileşime girmesini engelleyen bir diğer şey ise üretilmiş halde ortamda bulunan ATP’lerin magnezyum iyonları (Mg++) ile kurmuş oldukları komplekslerdir. Kasılma için bu komplekslerin parçalanması da gerekmektedir.

Kalın filamentleri oluşturan miyozinler kuyruk ve baştan oluşur. Miyozin sarmal şekilde uzanır ve iki başlıdır(globüler). Kullanılmak üzere hücre ortamında bulunan ATP molekülleri miyozin başına bağlanabilmektedir.

Kayan filamentler modeline göre miyozin başı aktin molekülüne bağlanır ve onu kaydırır. Daha önceki bölümlerde ifade etmiş olduğum bantlı yaklaşım uyarınca Z çizgileri, yani sarkomer boyu birbirine doğru çekilmiş olur ve bu sebeple I bantları ve H bölgesi daralır.

Japon Bilim İnsanı Toshio Yanagida, Huxley’in her bir miyozin başının tek bir aktin molekülüne sıkıca tutunarak onu çekmesine itiraz etmekte. Kendi teorisine göre miyozin başlarının ardışık aktin moleküllerine zayıf şekilde bağlanarak ilerlemesini öne sürmektedir. Egzantrik yüklemenin açıklaması açısından daha akla yatkın gelen bu görüş de çürütülmüş değildir, araştırmakta fayda var.

Çapraz Köprü Döngüsü

Miyozin, ATP, aktin ve ATPaz enzimlerinin bağlandığı miyozin başlarını miyozin gövdesine (yada kuyruğuna) bağlayan bir boyuna sahiptir ve bu boyun menteşe görevi görür. Enerji ile yüklenen miyozin başı menteşe görevi gören boyun sayesinde ince ve kalın filamentler arasında çapraz köprü oluşturur. kimyasal enerjinin mekanik enerjiye dönüştürülerek kasılma ve harekete yol açması kurulan bu çapraz köprüler sayesindedir.

Miyozin ve aktin molekülleri arasında doğal bir çekim bulunmaktadır. Yani, birbirlerine doğru çekilmelerinin önünde engel kalmayınca doğal olarak birbirlerine yaklaşırlar ve miyozin başı ince filament üzerindeki aktin molekülüne tutunur(1). Bu tutunma durumu “rigor” yani sertlik olarak adlandırılır. Bu tutunma esnasında miyozin aynı zamanda ATP bağlama özelliği de kazanır ve ortamda bulunan ATP’ler miyozin başlarına bağlanırlar. ATP’lerin miyozine bağlanması sonucu enerji yüklenen miyozin başı aktinden ayrılır(2). ATPaz enzimi aktivasyonu sonucu miyozine bağlı konumdaki ATP’ler ADP ve Pi’ye (inorganik fosfat) yıkılır. ADP ve Pi miyozine bağlı kalmaya devam eder(3). Enerji ile yüklenmiş olan miyozin başı aktine daha geri bir noktadan tekrar bağlanır(4). Miyozin başı esneyerek dik bir konuma gelir. Bu bağ türü zayıftır ve bağlanır bağlanmaz Pi miyozinden koparak serbest kalır. İnorganik fosfatın bırakılması miyozin başının güçlü bir şekilde ileri doğru bükülmesine ve aktini çekmesine yol açar(5). ADP de “güçlü vuruş” esnasında miyozin başından kopar. Ve bu şekilde döngü sonlanmış olur(yeni rigor durumu). Döngünün tekrarlanması ve miyozin başının aktinden ayrılabilmesi için ortamda ATP olması gerekmektedir. Yoksa, miyozin başı aktinden kopamaz ve rigor durumu kalıcı hale gelir (rigor mortis). Ölüm sertliğinin açıklaması budur.

Görüldüğü üzere kasılmanın gerçekleşebilmesi için ortamda ATP bulunması gerekmektedir. Dahası, çapraz köprülerin ayrılarak istirahat haline dönülebilmesi, yani gevşenebilmesi için de ATP’ye ihtiyaç vardır. ATP bu işlemlerin gerçekleşmesi dışında, ATPaz enzimi aktivasyonu yoluyla kalsiyumun ortamdan uzaklaştırılarak sarkoplazmik retikuluma pompalanması için de kullanılır. Böylece, hücre içi ve dışı tekrar polarize olur, dengeye gelir. Sarkoplazmadaki kalsiyum konsantrasyonu kritik eşiğin altına düştüğünde dinlenme fazına geçilmiş olur.

Hücre zarı(sarkolemma) üzerinden hücre içi ve dışı sodyum/potasyum dengesinin tekrar sağlanması için de ATP gerekmektedir.

Öte yandan, kasılma ve gevşeme için gerekli olan enerji ihtiyacı iyon dengesinin sağlanması ve kalsiyumun sarkoplazmik retikuluma geri pompalanmasının çok üzerindedir( birinin 1000, diğerinin 10 katı kadar). Bu nedenle, genellikle hesaba katılmazlar.

Çapraz köprü döngüsünün koşucular için önemli pratik göstergeleri bulunmaktadır.

-Çapraz köprü döngüsünün gerçekleşme hızı bir koşucunun temposunu belirler.

-Herhangi bir spesifik kasın kasılma hızı büyük ölçüde içerdiği miyozin-ATPaz enzimi aktivasyonu ile belirlenmektedir. ATPaz aktivasyonu yüksek kişilerde kasılma hızı ve şiddeti daha yüksektir. Bu sayede daha fazla çapraz köprü oluşur. Miyozin-ATPaz aktivasyonu yüksek kişilerin sprinter özellikleri fazladır. Tabii, aktivasyonun fazla olması daha yüksek miktarda kalsiyuma ihtiyaç duyulacağı anlamına da gelmektedir.

Kalbin de bir kas olduğunu düşünürsek ve her bir nabız atımı kasılma olarak adlandırılıyorsa, yüksek kasılma kapasitesine sahip kişilerin aynı zamanda yüksek atım gücüne de sahip olabilecekleri iddia edilebilir.

Kaynakça:

• Noakes, T. D. (2002). Lore of Running. Chapter 1, 3-23
• Gülmez, T. Mühendislik Biyolojisi. Bölüm 9
  Kas Fizyolojisi
• Memişoğlu, A.S. Kas ve Beden Hareketlerinin Denetimi. Konu 4.
  Kas ve Beden Hareketlerinin Denetimi
• Soyer, A. Prof.Dr. Kasın Kimyasal Bileşimi. Kasta Kasılma (kontraksiyon) ve Gevşeme Mekanizması.
  Kasta Kasılma ve Gevşeme Mekanizması
• Aykaç, Aslı. Yrd.Doç.Dr. Kas Fizyolojisi. Kas Fizyolojisi

The post Kasılmanın Biyomekanik Evreleri first appeared on Acikkosu.com - Koşu Platformu.

Huxley kas fizyolojisine sadece ilgili teorisiyle değil sayısız katkıda bulunmuştur. Aksiyon potansiyeli ile ilgili çalışmalarından dolayı 1963 yılında Nobel Fizyoloji veya Tıp Ödülü’ne layık görülmüştür.

Bir önceki bölümde ince ve kalın filamentlerin sarkomer boyunca yerleşimlerini göstermiştik. Tabii, bu gösterim iki boyutlu idi. Esasında gösterimin üç boyutlu ve silindirik olması gerekmektedir. Gerçeğe daha yakın görsel aşağıdaki gibidir.

“Kayan Filamentler Modeline” göre kasılma, aktin filamentlerinin miyozin filamentleri üzerinde kayması ve böylece sarkomerin kısalması sonucu oluşur. Miyozin moleküllerinden oluşan kalın filamentler gövde ve baştan oluşur. Her bir miyozin başı ince filamentlerde bulunan aktin proteinleri ile etkileşim potansiyeline sahiptir.

Miyozin ile aktin moleküllerinin yer aldığı aktin-bağlanma bölgesi arasında çok güçlü bir çekim vardır. Kaslar hareketsiz durumda iken, bu karşılıklı çekim bir ince filament bileşeni olan tropomiyozin tarafından fiziksel olarak bloke edilmektedir.

Kasılmanın gerçekleşerek hareketin ortaya çıkması için tropomiyozinleri yoldan çıkaracak, blokajı kaldıracak çeşitli mekanizmaların çalışması gerekmektedir. Mekanizmayı çalıştırarak hareketi tetikleyen şey Kalsiyum elementidir.

Belirli bir kası hareket ettirmeye karar verdiğimizde beyin, omuriliğe ve oradan kası besleyen periferal sinire(motor nöron) elektriksel impuls (uyartı) şeklinde bir mesaj gönderir. Mesajın ilgili kas hücresine ulaşılmasını akson adı verilen sinir lifleri sağlar. Aksonlar motor nöron gövdesindeki elektriksel uyarıları uzağa iletmektedir, ki bu işlem bir çeşit elektrokimyasal impuls olan aksiyon potansiyeli şeklinde gerçekleşir.

Aksonların kas hücrelerine temas ettiği noktada “Motor Son Plakası” adı verilen özel bir yer vardır. Sinir ucu ile kasların bağlandığı bölgelere sinir-kas kavşağı veya nöromüsküler kavşak adı verilir.

Elektriksel akım motor son plakasından geçtiğinde, özel bir kimyasal, asetilkolin (ACh), motor son plakası(Motor end plate) ile kas hücresinin dış kaplaması arasındaki sinaptik boşluğa(synaptic cleft) salınır.

Bu küçük boşluğu geçtiğinde, asetilkolin molekülü (ACh) kas hücresindeki özel ACh reseptörlere bağlanır(1). Bu bağlanma elektrik akımına yol açar ve akım hücrenin dış zarfı boyunca ve hücrelerin içine nüfuz eden T-tübüller adı verilen uzantıları boyunca hareket eder (aksiyon potansiyeli). Aksiyon potansiyeli T-tübül sistemi boyunca ilerleyerek dihidropiridin (DHP) reseptörlerini etkiler(2).

DHP reseptörleri, sarkoplazmik retikulum zarında bulunan riyanodin reseptörlerini etkileyerek sarkoplazmik kalsiyum kanallarının açılmasını ve hücre içine (sarkolemmaya) kalsiyumun serbestçe yayılmasını sağlar (3 ve 4). Serbest kalan kalsiyum troponin moleküllerine bağlanır (5). Bu reaksiyon troponin moleküllerinin yapısını değiştirir ve bağlı bulunduğu tropomiyozin iplikçiğinin bulunduğu yerden kaymasına yol açar (6). Tropomiyozinin kayması, aktin lifi üzerindeki miyozin bağlanma bögelerini açar ve böylece miyozin başları aktinlere bağlanarak kasılmayı başlatır (7).

Görüldüğü üzere kasılma ve hareket elektriksel yüke sahip iyonların etkileşimine bağlı olarak gerçekleşmektedir. Kalsiyum iyonu sadece hücre içerisindeki miyofilament aktivasyonunu tetiklemekte görevli değildir. Kalsiyum aynı zamanda, asetilkolin (ACh) kimyasallarının kasılma sürecini başlatan aktivasyonunu da tetiklemektedir.

Sürecin başına, yani aksiyon potansiyelinin akson boyunca ilerleyerek akson ucuna ulaştığı ana (1) dönecek olursak;

Akson ucu zarında bulunan voltaj-kapılı kanallar açılır ve sinaptik boşlukta yer alan serbest kalsiyum(Ca++) akson ucuna girer (2). İşte bu kalsiyum, normalde akson ucunda yer alan salgı keselerinde bulunan asetilekolin moleküllerinin sinaptik boşluğa salınmasını tetikler (3). Sinaptik boşluğun diğer yakasında yer alan ACh reseptörlerine bağlanan asetilkolinler, bu defa kas hücresi zarında (sarkolemma) bulunan kanalların açılmasına yol açar. Böylelikle ve hüçre içi/dışı konsantrayon farkından dolayı, hücre dışında bulunan sodyum (Na+) hücre içine girerken, hücre içinde bulunan bir miktar potasyum da (K+) hücre dışına çıkar (4). İyonların etkileşimi sonucu kas hücresi depolarize olmuş olur. Bu depolarizasyon aksiyon potansiyelinin kas hücresine aktarılmasına ve kas hücresi boyunca da (T-Tübüller vasıtasıyla) iletilmesini sağlar (5 ve 6). Yukarıda miyofilament düzeyinde özetlenen kasılma işleminin nörondan kas hücresine elektriksel yük transferi bu şekilde gerçekleşmektedir.

Diğer yandan, kas hücresi zarında (sarkolemma) bulunan bir enzim olan ACh-esteraz, ACh moleküllerini parçalayarak onların tekrar akson ucu tarafından geri alınmasını sağlar (7 ve 8) ve döngü tekrarlanır.

Kaynakça:

• Noakes, T. D. (2002). Lore of Running. Chapter 1, 3-23
• Gülmez, T. Mühendislik Biyolojisi. Bölüm 9
  Kas Fizyolojisi
• Hayvan Biyolojisi ve İnsan Destek ve Hareket Sistemi-Kaslar
• Çizgili Kasların Kasılma Mekanizması
• Andrew Huxley
• Neuron
• Axon
• Action Potential

The post Kasılmanın Elektriksel ve Biyokimyasal Evreleri first appeared on Acikkosu.com - Koşu Platformu.

Her uyartı tepkiye neden olmaz. Tepkinin oluşabilmesi için uyartının belirli bir şiddet eşiğinin üstünde olması gerekir.

Tepkiye, yani kasılma ve gevşemeye yol açan minimum uyartıya eşik şiddeti denir. Kaslar eşik şiddetinin altındaki uyartılara tepki göstermezken üzerindeki her uyartıya aynı tepkiyi gösterirler, tepkinin şiddeti değişmez. Bu tepkilere aksiyon potansiyeli denilmektedir. Her ne kadar kas hücrelerinin uyartıya verdiği tepki şiddeti değişmiyor olsa da, her kas hücresi, ya da telinin uyarılabilme eşiği farklıdır. Öncelikle daha düşük şiddette uyarılabilen kas teli tepki gösterir, giderek daha yüksek şiddette uyarılan teller tepki gösterilirler. Eşik şiddeti arttıkça tepki şiddeti de artar. Uyarılan bölgede uyarılacak başka kas teli kalmadığında ise uyartı şiddeti artsa da verilen tepki değişmez.

Kaslar uyartıya anında karşılık veremezler. Geçen süreye gizli evre adı verilir. Bu esnada aksiyon potansiyeli başlatılır ve kasılma gerçekleşir. Kasılmanın ardından da gevşeme sürecine girilir.

Yukarıdaki görselde kas sarsının evreleri gösterilmiştir.

Bazı durumlarda iki uyartı arasında yeterli süre geçmeyebilir. Yani, kasılmanın ardından kas yeterince gevşeyerek gelecek yeni uyartıya hazır hale gelememiş olabilir. Bu durumda kas tam olarak gevşemeden tekrar kasılmaya zorlanır. Buna “Fizyolojik Tetanoz” adı verilir, yaygın bilinen ismi ise kramptır.

Kas kasılması “Kayan Filamentler Modeli” ile açıklanmaktadır. Mikroskobik gözlem altında kas telciği (miyofibril) bantlaşmış bir görüntü sunar. Buna göre her sarkomer belirli bantlardan oluşur ve kasılma bu bantlar arasındaki etkileşim ile gerçekleşir. Aşağıdaki görsellerde sarkomer içinde yer alan bantları görebilirsiniz.

Bantlı model yaklaşımı pratik bir düşüncenin ürünüdür zira esasında ortada bant yoktur. Var olanlar ince ve kalın filametlerdir. Kasılma ve gevşeme sırasında ince filamentler birbirlerine doğru yaklaşıp uzaklaşırlar, kalın filamentler ise yer değiştirmezler. Ne var ki, dışarıdan bakan bir gözlemci bu olaylar gerçekleşirken kısalan, uzayan ve kaybolan, farklı renk tonlarındaki bantları görecektir. Zira, aktin proteinlerinin bulunduğu bölge ince yapıda olduğu için ışığı az kırar ve açık renkli görünür. Miyozin proteinlerinin bulunduğu filamentler ise kalındır ve ışığı çok kırar. Mikroskop altında koyu renkte görünür. Her iki filamentin üst üste geldiği bölgede ise ışık çok daha fazla kırılır ve en koyu renk tonu bu bölgede görülür.

Aşağıdaki görselde gevşeme ve kasılma esnasında filamentlerin davranışı gösterilmiştir.

Görselden de anlaşılacağı üzere ince filamentler, yani aktinler, gevşeme sırasında birbirlerinden uzaklaşırken, kasılma esnasında birbirlerine yaklaşırlar. Bu esnada kalın filamentler, miyozinler yer değiştirmezler.

Z çizgisi uç uca eklenen iki sarkomerin sınırını belirler. İnce filamentler bu çizgilere tutunurlar. İki Z çizgisi arasını sarkomer olarak adlandırabiliriz. Dediğim gibi bantlar, dışarıdan bakıldığında görülen çizgisel değişiklikle, farklı ren tonlarıyla ilişkilidir.kısaca üstünden geçecek olursak;

A bandı miyozinin boyunu tanımlar. Kasılma ve gevşeme esnasında ne miyozin ne de aktin filamentlerinin boyu değişir. Haliyle A bandının boyu da değişmez.

H bölgesi her iki ince filamentin, yani aktinlerin arasındaki mesafeyi ifade eder. Kasılma sırasında H bandı kısalarak kaybolurken gevşeme sırasında uzar.

I bandı sarkomerin sınırı olan dikey Z çizgisi ile kalın filamentin, yani miyozinin arasındaki mesafeyi ifade eder. I bandı kasılma sırasında kaybolur, gevşeme sırasında ortaya çıkar.

Tam kasılma sırasında sadece A bandını görebiliriz, diğer bantlar kaybolurlar.

Kasılma sırasında kasın boyu kısalırken, gevşeme sırasında uzar. Öte yandan hacim ve kütlesi değişmez. Haliyle kasılma sırasında enine genişleme gerçekleşir. Gevşeme sırasında ise kas incelir, genişliği azalır.

Kaynakça:

• Noakes, T. D. (2002). Lore of Running. Chapter 1, 3-23
• Gülmez, T. Mühendislik Biyolojisi. Bölüm 9
  Kas Fizyolojisi
• Hayvan Biyolojisi ve İnsan Destek ve Hareket Sistemi-Kaslar
• Çizgili Kasların Kasılma Mekanizması

The post Kasılma Mekanizmasına Giriş first appeared on Acikkosu.com - Koşu Platformu.